以下是小编精心整理的生物化学考试辅导――蛋白质的变性，本文共10篇，仅供参考，希望能够帮助到大家。
篇1：生物化学考试辅导――蛋白质的变性
蛋白质的变性
（一）概念
蛋白质在某些理化因素作用下，空间结构发生改变或破坏，导致某些理化性质和生物学活性发生改变的现象称为蛋白质的变性作用。
（二）能使蛋白质变性的因素
1.物理因素 加热、干燥、高压、煮沸、紫外线、X射线等。
2.化学因素 强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
（三）蛋白质变性的特点
1.生物学活性丧失。
2.溶解度降低。 网站整理
3.易被蛋白酶水解。
（四）蛋白质变性的临床应用
1.消毒灭菌 如酒精、紫外线、加热、高压消毒等。
2.采用低温、避光保存酶、疫苗、免疫血清等。
篇2：生物化学考试辅导――蛋白质的沉淀
蛋白质的沉淀
（一）概念
蛋白质自溶液中析出的现象称为沉淀。
（二）沉淀的原理
破坏蛋白质胶体溶液的两个稳定因素――颗粒表面的电荷和水化膜，即可使蛋白质沉淀。
（三）常用的方法
1.盐析 蛋白质溶液中加入大量中性盐使蛋白质沉淀的方法称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。一般用盐析法分离出的蛋白质不变性，再经透析除去盐，即可得到纯化的、保持原活性的蛋白质。
2.有机溶剂 乙醇、丙酮等极性较强的有机溶剂加入蛋白质溶液中可使蛋白质沉淀。 网站整理
3.重金属盐当溶液pH值大于等电点时，蛋白质电离成负离子，可与重金属离子如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等结合成不溶性蛋白盐沉淀。
篇3：蛋白质变性是化学变化吗
蛋白质变性
蛋白质变性是指蛋白质分子中的酰氧原子核外电子，受质子的影响，向质子移动，相邻的碳原子核外电子向氧移动，相对裸露的'碳原子核，被亲核加成，使分子变大，流动性变差。
蛋白质变性原因
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热（高温）、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
篇4：《生物化学》辅导：考试复习要点总结
一 蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的含氮量平均为16%.
2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属l-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是gsh的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键
7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液ph>pi时蛋白质带负电，溶液ph
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二 核酸的结构和功能
1. rna和dna水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. dna的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。a与t，c与g.
5. tm为熔点，与碱基组成有关医 学教育网原创
6. trna二级结构为三叶草型、三级结构为倒l型。
7.atp是体内能量的直接供应者。camp、cgmp为细胞间信息传递的第二信使。
三 酶
1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.b族维生素与辅酶对应关系。
4. km含义
5.竞争性抑制特点。
四 糖代谢
1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成atp；2分子atp；产物：乳酸
2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，医学 教育网原创葡萄糖-6-磷酸酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/l. 6.肾糖域概念及数值。
五 氧化磷酸化
1. atp是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链：nadh氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为：b cl c aa3.
5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。
篇5：执业医师《生物化学》辅导：考试复习要点
一 蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的含氮量平均为16%.
2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属l-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是gsh的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键
7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液ph>pi时蛋白质带负电，溶液ph 9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。 二 核酸的结构和功能 1. rna和dna水解后的产物。 2.核苷酸是核酸的基本单位。 3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。 4. dna的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。a与t，c与g. 5. tm为熔点，与碱基组成有关医 学教育网原创 6. trna二级结构为三叶草型、三级结构为倒l型。 7.atp是体内能量的直接供应者。camp、cgmp为细胞间信息传递的第二信使。 三 酶 1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。 2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。 3.b族维生素与辅酶对应关系。 4. km含义 5.竞争性抑制特点。 四 糖代谢 1.限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成atp；2分子atp；产物：乳酸 2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。 3.能进行糖异生的物质主要有：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。 4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。 5.血糖浓度：3.9～6.1mmol/l. 6.肾糖域概念及数值。 五 氧化磷酸化 1. atp是体内能量的直接供应者。 2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。 3.线粒体内有两条重要的呼吸链：nadh氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。 4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为：b cl c aa3. 5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。 六 脂肪代谢 1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。 2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶a和nadph. 3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。 4.酮体生成的限速酶是hmg-coa合成酶。 5.酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰coa转硫酶。 6.肝内生酮肝外用。 七 磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白 1.磷脂的合成部位在内质网，合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。 2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶a和nadph. 3.胆固醇合成的限速酶是hmg-coa还原酶。 4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成，胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。 5.胆固醇的转化：①转化为胆汁酸；②转化为类固酮激素；③转化为维生素d3. 酶的分子组成 （一）单纯酶 这类酶完全由氨基酸组成，其活性由蛋白质结构决定。 （二）结合酶 1.组成 这类酶由蛋白质和非蛋白质两部分组成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。 结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子 网站整理 酶蛋白与辅助因子单独存在时均无活性，只有两者结合组成全酶才有催化活性。决定结合酶特异性的是酶蛋白，而辅助因子起接受或供给电子、原子或化学基团的作用。 2.辅助因子 辅助因子有两类：一类是无机金属离子；另一类是小分子有机化合物，其中多数是B族维生素或B族维生素的衍生物。根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为辅酶或辅基。与酶蛋白结合牢固，不能用透析等简单物理化学方法使之分开的称为辅基，而辅酶与酶蛋白结合疏松，用透析法易于使两者分离。 问题：有关变构调节（或变构酶）的叙述哪一项是不正确的： a.催化部位与别构部位位于同一亚基 b.都含有一个以上的亚基 c.动力学曲线呈s型曲线 d.变构调节可有效地和及时地适应环境的变化来源： e.该调节可调节整个代谢通路 请问为什么呀？ 答案及解析：本题选a。来源： 变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节 变构酶 allosteric enzymes 1.概念来源： 有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节（allosteric regulation），受变构调节的酶称变构酶（allosteric enzyme），这些特异性分子称为效应剂（effector）。变构酶分子组成，一般是多亚基的，分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位（catalytic site），凡与效应剂相结合的部位称为调节部位（regulatory site），这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基。 2.机理 （1）一般变构酶分子上有二个以上的底物结合位点。当底物与一个亚基上的活性中心结合后，通过构象的改变，可增强其他亚基的活性中心与底物的结合，出现正协同效应（positivecooperative effect）。使其底物浓度曲线呈s形。即底物浓度低时，酶活性的增加较慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值vmax.多数情况下，底物对其变构酶的作用都表现正协同效应，但有时，一个底物与一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与底物的结合，表现负协同效应（negative cooperative effect）。如3-磷酸甘油醛脱氢酶对nad+的结合为负协同效应。 （2）变构酶除活性中心外，存在着能与效应剂作用的亚基或部位，称调节亚基（或部位），效应剂与调节亚基以非共价键特异结合，可以改变调节亚基的构象，进而改变催化亚基的构象，从而改变酶活性。凡使酶活性增强的效应剂称变构激活剂（allosteric activitor），它能使上述s型曲线左移，饱和量的变构激活剂可将s形曲线转变为矩形双曲线。凡使酶活性减弱的效应剂称变构抑制剂（allosteric inhibitor），能使s形曲线右移。例如，atp是磷酸果糖激酶的变构抑制剂，而adp、amp为其变构激活剂。 （3）由于变构酶动力学不符合米－曼氏酶的动力学，所以当反应速度达到最大速度一半时的底物的浓度，不能用km表示，而代之以k0.55表示。 问题：在亮氨酸拉链中，每隔多少个氨基酸出现一个亮氨酸： a.7个 b.3.6个 c.9个 d.12个 e.7.2个 答案及解析：本题选a。 亮氨酸拉链（leucine zipper）是由伸展的氨基酸组成，每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸，亮氨酸是疏水性氨基酸，排列在。螺旋的一侧，所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧。当2个蛋白质分子平行排列时，亮氨酸之间相互作用形成二聚体，形成“拉链”。在“拉链”式的蛋白质分子中，亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同dna结合。 亮氨酸拉链（leucine zipper）：出现地dna结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元（motif）。当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面（常常含有亮氨酸残基）相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链。 氨基酸（aminoacids）蛋白质（proteins）和酶类（enzymes）蛋白质是高分子量的化合物，由α一氨基酸组成。这些氨基酸约有30 种，具r一ch（nh2）一c0oh的通式。有的氮在环中。酶是生活有机体内具有特殊催化能力的蛋白质，它们大多能溶于水，不溶于乙醇等有机溶剂。蛋白质的性质不稳定，遇酸、碱、热或某些试剂作用都可沉淀，例如将含蛋白质的水溶液加热至沸或在含蛋白质的溶液中加入乙醇等溶剂，或加入中性盐类（如氯化钠）或醋酸铅等试剂，都可使蛋白质沉淀，中草药中蛋白质可据此种性质提取或去除。 中草药中氨基酸与蛋白质成分的存在与否可用以下方法检查,药材冷水提取液1m1，加0．2％茚三酮试液2～3滴，摇匀，在沸水浴中加热5分钟,如显蓝、蓝紫或紫红色为正反应。 蛋白质与酶等在制备中草药制剂时一般都被视为杂质而除去，因糖浆中有大量蛋白质时就易霉坏，注射剂中有蛋白质时易产生混浊以及注射后产生疼痛或更强烈的副作用。但最近也发现有一些蛋白质、氨基酸与酶都有生物活性作用，如从栝楼根（天花粉）中提得的天花粉蛋白质可用于人工引产与治疗绒毛膜上皮癌，（即恶性葡萄胎），蕨萝蛋白酶用于抗水肿与抗炎，南瓜子中提得的南瓜子氨酸（cucurbitine）可用于抑制血吸虫、绦虫、蛲虫的生长，使君子中的使君子氨酸（quisqualicacid）可驱蛔虫等。 脂肪酸β氧化过程可概括为活化、转移、β氧化及最后经三羧酸循环被彻底氧化生成co2和h2o并释放能量等四个阶段。 （1）脂肪酸的活化脂肪酸的氧化首先须被活化，在atp、co-sh、mg2+存在下，由位于内质网及线粒体外膜的脂酰coa合成酶，催化生成脂酰coa.活化的脂肪酸不仅为一高能化合物，而且水溶性增强，因此提高了代谢活性。 （2） 脂酰coa的转移脂肪酸活化：是在胞液中进行的，而催化脂肪酸氧化的酶系又存在于线粒体基质内，故活化的脂酰coa 必须先进入线粒体才能氧化，但已知长链脂酰辅酶a是不能直接透过线粒体内膜的，因此活化的脂酰coa要借助肉碱（camitine），即l-3羟-4-三甲基铵丁酸，而被转运入线粒体内，在线粒体内膜的外侧及内侧分别有肉碱脂酰转移酶i和酶ⅱ，两者为同工酶。位于内膜外侧的酶ⅰ，促进脂酰coa转化为脂酰肉碱，后者可借助线粒体内膜上的转位酶（或载体），转运到内膜内侧，然后，在酶ⅱ催化下脂酰肉碱释放肉碱，后又转变为脂酰coa.这样原本位于胞液的脂酰coa穿过线粒体内膜进入基质而被氧化分解。一般10个碳原子以下的活化脂肪酸不需经此途径转运，而直接通过线粒体内膜进行氧化。 （3）脂酰coa的β氧化：脂酰coa进入线粒体基质后，在脂肪酸β氧化酶系催化下，进行脱氢、加水，再脱氢及硫解4步连续反应，最后使脂酰基断裂生成一分子乙酰coa和一分子比原来少了两个碳原子的脂酰coa. 因反应均在脂酰coa烃链的α，β碳原子间进行，最后β碳被氧化成酰基，故称为β氧化。 a 脱氢：脂酰coa在脂酰基coa脱氢酶的催化下，其烃链的α、β位碳上各脱去一个氢原子，生成α、β烯脂酰coa（trans-y-enoyl coa），脱下的两个氢原子由该酶的辅酶fad接受生成fad.2h.后者经电子传递链传递给氧而生成水，同时伴有两分子atp的生成。 b 加水：α、β烯脂酰coa在烯酰coa水合酶的催化下，加水生成β-羟脂酰coa（βhydroxy acylcoa）。 c 再脱氢：β-羟脂酰coa在β-羟脂酰coa脱氢酶（l-βhydroxy acyl coadehydrogenase）催化下，脱去β碳上的2个氢原子生成β-酮脂酰coa，脱下的氢由该酶的辅酶nad+接受，生成nadh＋h+ .后者经电子传递链氧化生成水及3分子atp. d 硫解：β-酮脂酰coa在β-酮脂酰coa在硫解酶（β-ketoacylcoa thiolase）催化下，加一分子coa sh使碳链断裂，产生乙酰coa和一个比原来少两个碳原子的脂酰coa.以上4步反应均可逆行，但全过程趋向分解，尚无明确的调控位点。 1分子软脂酸含16个碳原子，靠7次β氧化生成7分子nadh+h+，7分子fadh2，8分子乙酰coa，而所有脂肪酸活化均需耗去2分子atp.故1分子软脂酸彻底氧化共生成：7×2+7×3+8×12-2＝129分子atp
篇6：生物化学考试辅导――酶的分子组成
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